Wiązanie wodorowe

Plik Wiązanie wodorowe to interakcja między cząsteczkami, która przypomina interakcje Van der Waalsa i zachodzi w organizmie człowieka. Wiązanie odgrywa rolę zwłaszcza w połączeniu z wiązaniami peptydowymi i łańcuchami aminokwasów w białkach. Bez zdolności wiązania się wiązaniami wodorowymi organizm nie jest zdolny do życia, ponieważ brakuje mu niezbędnych aminokwasów.

Co to jest wiązanie wodorowe?

Nazywa się wiązania wodorowe Wiązania wodorowe lub Mostki H. w skrócie. Jest to efekt chemiczny związany z atrakcyjnym oddziaływaniem kowalencyjnie związanych atomów wodoru z wolnymi parami elektronów atomu grupującego. Oddziaływanie oparte jest na polarności i, dokładniej opisane, polega na dodatnio spolaryzowanych atomach wodoru w grupie aminowej lub hydroksylowej i samotnych parach elektronów w innych grupach funkcyjnych.

Interakcja zachodzi tylko w określonych okolicznościach. Jednym z warunków jest elektroujemna właściwość wolnych par elektronów. Ta właściwość musi być silniejsza niż elektroujemna właściwość wodoru, aby stworzyć silne wiązanie. W ten sposób atom wodoru może być związany z biegunem. Atomami wolnymi elektroujemnie mogą być na przykład azot, tlen i fluor.

Wiązania wodorowe to drugorzędne wiązania walencyjne, których siła jest zwykle znacznie niższa od wiązań kowalencyjnych lub jonowych. Cząsteczki w wiązaniach wodorowych mają stosunkowo wysoką temperaturę topnienia i podobnie wysoką temperaturę wrzenia w stosunku do ich masy molowej. Wiązania mają znaczenie medyczne przede wszystkim w odniesieniu do peptydów i kwasów nukleinowych w organizmie.

Wiązania wodorowe to siły międzycząsteczkowe. Bez ich istnienia woda nie istniałaby w różnych stanach skupienia, ale byłaby w stanie gazowym.

Funkcja i zadanie

Wiązanie wodorowe ma tylko słabe oddziaływanie i występuje między dwiema cząstkami lub w cząsteczkach. W tym kontekście rodzaj wiązania odgrywa rolę, na przykład, przy tworzeniu struktur trzeciorzędowych w białkach. W biochemii struktura białka oznacza różne poziomy strukturalne białka lub peptydu. Struktury tych naturalnie występujących substancji są hierarchicznie podzielone na strukturę pierwotną, strukturę drugorzędową, strukturę trzeciorzędową i strukturę czwartorzędową.

Sekwencja aminokwasów jest strukturą pierwszorzędową. Ilekroć wspomina się o białku w związku z jego przestrzennym układem, często odnosi się do konformacji białek i zjawiska zmiany konformacyjnej. W tym kontekście zmiana konformacji odpowiada zmianie struktury przestrzennej. Układ białek oparty jest na wiązaniu peptydowym. Ten rodzaj wiązania zawsze łączy aminokwasy w ten sam sposób.

W komórkach wiązania peptydowe są pośredniczone przez rybosomy. Każde wiązanie peptydowe odpowiada połączeniu grup karboksylowych jednego aminokwasu i grup aminowych drugiego aminokwasu, co jest związane z eliminacją wody. Ten proces jest również znany jako hydroliza.

W każdym wiązaniu peptydowym pojedyncze wiązanie łączy grupę C = O z grupą NH. Atom azotu ma dokładnie jedną samotną parę elektronów. Ze względu na wysoką elektroujemność tlenu ta wolna para znajduje się pod wpływem atomów O2 odciągających elektrony. W ten sposób tlen częściowo wciąga samotną parę elektronów w wiązanie między atomem azotu a atomem węgla, a wiązanie peptydowe nabiera częściowego charakteru wiązania podwójnego. Znak podwójnego wiązania eliminuje swobodną rotację grup NH i C = O.

Atomy tlenu i atomy wodoru wiązań peptydowych są istotne dla tworzenia struktury wszystkich peptydów i białek bez wyjątku. W ten sposób dwa aminokwasy mogą łączyć się ze sobą. Po takim przyłączeniu wszystkie wiązania peptydowe dwóch łańcuchów aminokwasów znajdują się bezpośrednio naprzeciw siebie. Atomy wodoru w wiązaniu peptydowym są stosunkowo dodatnio spolaryzowane w porównaniu z atomami tlenu w bezpośrednio przeciwnych wiązaniach peptydowych. W ten sposób tworzą się wiązania wodorowe i łączą ze sobą dwa łańcuchy aminokwasów.

Wszystkie aminokwasy w organizmie człowieka są związkami organicznymi składającymi się z co najmniej jednej grupy karboksylowej i jednej grupy aminowej. Aminokwasy są niezbędnym składnikiem strukturalnym życia człowieka. Oprócz α-aminokwasów białek znanych jest ponad 400 nieproteogennych aminokwasów o funkcjach biologicznych, których nie można utworzyć bez wiązania wodorowego. Siły takie jak wiązanie wodorowe stabilizują trzeciorzędową strukturę aminokwasów.

Tutaj znajdziesz swoje leki

Choroby i dolegliwości

Jeśli występuje zakłócenie w tworzeniu funkcjonalnych białkowo-ergicznych struktur przestrzennych, zwykle mówi się o chorobach fałdowania białek. Jednym z takich schorzeń jest choroba Huntingtona. To zaburzenie genetyczne jest dziedziczone jako cecha autosomalna dominująca i jest wynikiem mutacji genetycznej w chromosomie 4. Mutacja prowadzi do niestabilności produktu genu. Choroba jest chorobą neurologiczną, która wiąże się przede wszystkim z mimowolną hiperkinezą dystalnych kończyn i twarzy. Utrzymująca się hiperkineza prowadzi do sztywności dotkniętych mięśni. Ponadto pacjenci z tą chorobą cierpią z powodu zwiększonego zużycia energii.

Objawy patologiczne związane z wiązaniami wodorowymi lub ogólną strukturą białek są również obecne w chorobach prionowych, takich jak choroba szalonych krów. Według najpopularniejszej hipotezy BSE powoduje nieprawidłowe fałdowanie białek. Te źle sfałdowane białka nie mogą zostać rozbite w procesach fizjologicznych i dlatego gromadzą się w tkankach, zwłaszcza w ośrodkowym układzie nerwowym. Rezultatem jest degeneracja komórek nerwowych.

W związku przyczynowym z chorobą Alzheimera omawia się również wady rozwojowe struktury białek. Wymienione choroby nie wpływają bezpośrednio na wiązanie wodorowe, ale dotyczą struktury przestrzennej białek, w której wiązanie wodorowe ma znaczący udział.

Organizm z absolutną niezdolnością do wiązania wodorowego nie jest zdolny do życia. Mutacja powodująca to spowodowałaby aborcję we wczesnej ciąży.